去年 4月10日，國際金頂尖級學界半月刊Cell子刊《Molecular cell》（IF 14.248），在線視頻提出了醫院李姍教授科研工作管理專業專業團體與南京人身安全地理學合理探究所邵峰教授科研工作管理專業專業團體、我國的地理學合理院生態學熱學所丁璟珒探究員攜手到位的名為“Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector”的探究整形論文。該稿件呈現了結腸桿菌Ⅲ型分秘系統現象球蛋白NleB功用于身亡蛋白激酶族氏轉而使其發生精氨酸N-乙酰巨峰葡萄糖粉胺化修飾語的團伙功用共識機制。

李姍博士的前期工作發現Ⅲ型效應蛋白NleB家族，以一種全新的精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾作用于宿主細胞的死亡結構域，從而抑制了宿主死亡受體所介導的細胞死亡（Li et al . , Nature, 2013)。在原有工作的基礎上，本研究解析了精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾后的死亡受體（TRADD-DD和FADD-DD）的晶體結構，證實了精氨酸上的糖基配體是由β構象連接而成，而不是之前報道的α構象連接。鑒于UDP-GlcNAc中的GlcNAc是α構象連接，因此，NleB使其底物（死亡受體）發生精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾時其糖基配體發生了構象翻轉；揭示了NleB的催化機理屬于反式糖基轉移酶（Inverting Glycosyltransferase）。本研究還進一步通過解析NleB單體及NleB/FADD/UDP/Mn²⁺復合體(ti)的(de)晶體(ti)結構，證實了(le)NleB屬(shu)于(yu)GT-A型N-乙酰(xian)葡(pu)(pu)萄(tao)糖胺轉移酶家族(zu)；并(bing)詳(xiang)盡的(de)闡(chan)釋了(le)為什么(me)死亡受體(ti)蛋白(bai)中的(de)精氨酸（精氨酸在(zai)生(sheng)理pH條件下為一個(ge)極弱的(de)親核試劑(ji)）能夠發生(sheng)N-乙酰(xian)葡(pu)(pu)萄(tao)糖胺化修飾。

本探索分析融合在一起尖晶石框架數據信息信息、生化模式工作和質譜數據信息信息顯示了和可確認了NleB對死忙多巴胺腎上腺素受體球核蛋清家族式成員名單含有抑制性，即NleB能夠抑制性突顯TRADD、RIPK1、FADD、TNFR1、FAS和DR3，而不要突顯DR4和DR5。本探索分析顯示了死忙多巴胺腎上腺素受體與NleB球核蛋清的融合在一起畫質而定了其底物抑制性，并能夠寵物皮膚感染模式化可確認了NleB球核蛋清方面至關重要位點的生態學學職能。 李姍專家為本篇文章的一起通信設備做者，全院沾染與天然免疫細胞性問題設計所在職員工潘興和杜力杰分為為2、再者做者，全院在職員工薛娟當然也有重要貢獻者。該設計有了科枝部國重要研發團隊計劃表、國天然完美資金、國完美院先導活動及東莞省科枝廳重要活動等資金支助，由國完美院菌物數學所，華南林業大學本科，山東活力完美設計所和十堰市太和醫院專家沾染與天然免疫細胞性問題設計所聯手完整。