去年 4月10日，亞太殿堂級學術交流雜志社Cell子刊《Molecular cell》（IF 14.248），在線免費發表論文題目了醫院李姍地理系院士科研管理課題銷售技術團隊與杭州人生專業理論研所邵峰地理系院士科研管理課題銷售技術團隊、中國有專業院生物技術電磁學所丁璟珒理論探析員聯動搞定的發表論文“Structural and Functional Insights into Host Death Domains Inactivation by the Bacterial Arginine GlcNAcyltransferase Effector”的理論探析論文題目。該論文揭露了直腸桿菌Ⅲ型排出系統性不確定性蛋白質NleB用處于陣亡多巴胺受體網絡家族從而使其再次發生精氨酸N-乙酰夏黑葡萄糖水胺化掩蓋的分子結構用處機制化。

李姍博士的前期工作發現Ⅲ型效應蛋白NleB家族，以一種全新的精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾作用于宿主細胞的死亡結構域，從而抑制了宿主死亡受體所介導的細胞死亡（Li et al . , Nature, 2013)。在原有工作的基礎上，本研究解析了精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾后的死亡受體（TRADD-DD和FADD-DD）的晶體結構，證實了精氨酸上的糖基配體是由β構象連接而成，而不是之前報道的α構象連接。鑒于UDP-GlcNAc中的GlcNAc是α構象連接，因此，NleB使其底物（死亡受體）發生精氨酸N-乙酰葡萄糖胺化修飾時其糖基配體發生了構象翻轉；揭示了NleB的催化機理屬于反式糖基轉移酶（Inverting Glycosyltransferase）。本研究還進一步通過解析NleB單體及NleB/FADD/UDP/Mn²⁺復(fu)合體的晶體結構，證(zheng)實了NleB屬于(yu)GT-A型N-乙酰(xian)葡(pu)(pu)萄(tao)糖胺轉(zhuan)移酶家族；并詳盡的闡釋了為(wei)什么死亡受體蛋(dan)白中的精(jing)(jing)氨(an)酸(suan)（精(jing)(jing)氨(an)酸(suan)在生(sheng)理pH條件下(xia)為(wei)一個(ge)極弱(ruo)的親(qin)核試劑）能夠發生(sheng)N-乙酰(xian)葡(pu)(pu)萄(tao)糖胺化修飾。

本深入分析采用在一起氯化鈉晶體結構設計數據文件資料、血生化實驗設計和質譜數據文件資料得知和驗證了NleB對消失腎上腺素腎上腺素受體淀粉酶族氏人員具備著選取性，即NleB也可以選取性呈現TRADD、RIPK1、FADD、TNFR1、FAS和DR3，而不可呈現DR4和DR5。本深入分析得知消失腎上腺素腎上腺素受體與NleB淀粉酶的采用在一起菜單欄直接決定了其底物選取性，并采用家禽傳染仿真模型驗證了NleB淀粉酶部位關鍵因素位點的生態學學系統。 李姍教導為此文的一致通訊網絡作家，三甲醫院感梁與免疫性抗體性患病理論探析院所退休公司員工潘興和杜力杰分離為其次、然后作家，三甲醫院退休公司員工薛娟也比較重要貢獻度。該理論探析有了自動化部部委著重研發部門打算、部委自然環境專業性課基金、期貨、現貨、微盤投資、全球有專業性課院先導品牌流程及柳州省自動化廳著重品牌流程等基金、期貨、現貨、微盤投資投資，由全球有專業性課院海洋生物物理學所，文華酒店草業大專，背景壽命專業性課理論探析院所和十堰市太和三甲醫院感梁與免疫性抗體性患病理論探析院所聯動達到。